临床执业医师生物化学常见考点
临床执业医师生物化学常见考点
1.非极性:脯Pro,缬Val,异亮Ile,亮Leu,丙Ala,甘Gly.(谱写一两丙肝)
极性:丝Ser,苏Thr,半胱Cys,蛋Met,天冬酰胺Asn,谷氨酰胺Gln.(古(谷)天(天冬)乐是(丝)扮(半胱)苏(苏)三的(蛋)。)
酸性:谷Glu,天冬Asp.(酸谷天)
碱性:赖Lys,精Arg,组His.(碱赖精组)
芳香族:酪Tyr,苯丙Phe,色Trp.(芳香老本色)
必需:缬Val,赖Lys,异亮Ile,亮Leu,苯丙Phe,蛋Met,色Trp,苏Thr,赖Lys.(写一两本淡色书来)
支链:缬Val,异亮Ile,亮Leu.(只借一两)
一碳单位:丝Ser,色Trp,组His,甘Gly.(施舍竹竿)
含硫:半胱Cys,胱,蛋Met.(刘邦光蛋)
生酮:亮Leu,赖Lys.(同亮来)
生糖兼生酮:异亮Ile,苯丙Phe,酪Tyr,色Trp,苏Thr.(一本落色书)
含2个氨基:赖Lys.(来二安)
含2个羧基:天冬Asp,谷Glu.(酸二羧)
天然蛋白质中不存在:同型半胱Cys.
不出现于蛋白质中:瓜,鸟。
在280nm波长有特征性吸收峰:色Trp,酪Tyr.
亚氨基酸:脯Pro.
除甘氨酸Gly外均属L-α-氨基酸。
2.寡肽:10个以内。多肽:10个以上。
肽键有一定程度双键性质。
3.蛋白质一级结构:氨基酸排列顺序。肽链。肽键。
二级结构:局部空间结构。α-螺旋,β-折叠,β-转角,无规卷曲。氢键。
三级结构:整体空间结构。结构域,分子伴侣。疏水键、盐键、氢键(主要)、二硫键、范德华力。
四级结构:亚基间空间排布。亚基。氢键、离子键。
4.α-螺旋以丙、谷、亮、蛋最常见。α-螺旋一圈相当于3.6个氨基酸残基。
β-转角第2个残基常为脯氨酸。
锌指结构是模体(特殊超二级结构)的特例,1个α-螺旋+2个反平行β-折叠,可结合锌离子。含锌指结构蛋白都能与DNA、RNA结合。
分子伴侣:热休克蛋白70(Hsp70),伴侣蛋白,核质蛋白。
四级结构蛋白质分子一级结构可有一个以上N端和C端。
胰岛素A链与B链交联靠二硫键。
5.镰刀形贫血:谷→缬。(分子病)
疯牛病:α-螺旋→β-折叠。(蛋白质构象疾病)
6.血红蛋白Hb:α2β2,含血红素,1分子可结合4分子氧,氧解离曲线S形,α与O2结合促进其他亚基与O2结合,氧分压增高促进Hb→HbO2.血红蛋白运输氧,肌红蛋白储存氧。
7.蛋白质变性:空间构象破坏,二硫键、非共价键破坏,不涉及一级。溶解度↓,黏度↑,结晶能力消失,生物活性丧失,易被蛋白酶水解。一些可复性。
蛋白质水解:一级破坏。亚基解聚:四级破坏。
8.利用蛋白质的两性分离:电泳,离子交换层析。
利用蛋白质分子大小不同分离:透析,凝胶过滤。(先大后小)
9.DNA戊糖为β-D-2-脱氧核糖,RNA戊糖为β-D-核糖。
基本单位:核苷酸=核苷(核糖+碱基)+磷酸。
核糖、碱基间:糖苷键。核苷、磷酸间:酯键。核苷酸之间:3‘,5’-磷酸二酯键。
自然界游离核苷酸中磷酸最常见与戊糖C5‘形成酯键。
核酸分子在260nm紫外波段具有最大吸收峰。
10.DNA一级结构:碱基排列顺序。
二级结构:双螺旋。
三级结构:超螺旋。
11.DNA是反平行、右手螺旋双链结构,直径2.37nm,螺距3.54nm,每一螺旋有10.5个碱基对,每个碱基对相对旋转角度36°,垂直距离0.34nm.腺嘌呤A=胸腺嘧啶T,鸟嘌呤G≡胞嘧啶C.
12.DNA变性:碱基间氢键断裂。溶液黏度↓,增色效应(260nm处吸光度增加)。
Tm(融链温度):双链解开50%时的温度,与GC含量正比。
13.mRNA:蛋白质合成的模板,二级:线形单链结构,5‘-末端有m7GpppN帽结构,3’-末端有多聚A尾结构。hnRNA(内含子+外显子)→mRNA(外显子)。链的局部可形成双链结构。
tRNA:运载氨基酸的载体,分子量最小,含稀有碱基最多。二级:三叶草样,5‘→3’:DHU环+反密码子环+TψC环+相同CCA结构。三级:倒L形。
rRNA:核糖体组成成分,二级:花状,含3‘-CCA-OH.原核生物30S小亚基→16SrRNA,50S大亚基→23S、5SrRNA;真核生物40S小亚基→18SrRNA,60S大亚基→28S、5.8S、5SrRNA.
14.酶:蛋白质。核酶:RNA.
多功能酶:由于基因融合,形成一条多肽链组成却具有多种不同催化功能的酶。
同工酶:催化相同化学反应,但分子结构、理化性质、免疫学性质均不同。
变构酶:与一些效应剂可逆性结合,通过改变酶的构象而影响酶活性。
15.结合酶(全酶):酶蛋白+辅助因子。
酶蛋白:只能结合一种辅助因子,决定特异性,对热不稳定,可用透析或超滤方法除去。
辅助因子:可与不同酶蛋白结合,决定反应种类和性质。金属离子最常见。辅酶:运载体作用,与酶蛋白结合才有酶活性。辅基:金属离子+小分子有机物,不能离开酶蛋白独立存在。差别:透析可使辅酶与酶蛋白分离,辅基不能。
细胞色素不是含B族维生素的辅酶。
TPP含VitB1,FAD含VitB2,NAD+含VitPP,CoA含泛酸。
16.所有酶均有活性中心。含结合基团+催化基团。
酶活性中心基团参与质子的转移:一般酸-碱催化作用。
乳酸脱氢酶的同工酶有5种(LDH1~LDH5)。
心肌:LDH1、CK2.骨骼肌:LDH3、CK3.肝脏:LDH5.脑:CK1.
17.酶促反应:极高效率,高度特异性,可调节性。机制:降低反应活化能。
影响因素:酶浓度、底物浓度、pH、温度、抑制剂、激活剂。
特征性常数Km,与酶结构、底物、温度、pH、离子强度有关,与酶浓度无关。
最适温度、最适pH不是特征性常数。
米氏方程:V=Vmax[s]/(Km+[s])。
Km=达到1/2Vmax的底物浓度值。Km越小,亲和力越大。
竞争性抑制剂与酶分子非共价结合。